Proteínas

Significado biológicos de las proteínas.

Proteína deriva de la palabra del griego proteos (cualquier forma) y también de proteios (el primero). Son las primera cuantitativamente, ya que son mas del 50% del peso seco y también cualitativamente por las funciones que realiza.

Las prot. tienen actividad vital a diferencia de los glúcidos y lípidos que son pasivos e inertes.

Las prot. están formada de polímeros de monómeros diferentes, esto provoca que tengan secuencia que aporta información. La secuencia de Aa determina la forma y esta determina la función.

Son polímeros lineales de Aa en un número muy elevado, formando macromoléculas de gran complejidad, las cuales se montan y desmontan fácil y constantemente.

Se rompen mediante hidrólisis, con variaciones de pH o con cambios de temperatura. Esto forma polipectidos con mas de 10 Aa, si se continua aparecen péptidos formados entre 2-10 Aa y por ultimo aparecen los 20 Aa diferentes que hay.

- Aminoácidos.

Se llaman así porque tienen un grupo acido y un grupo amino común en todos diferenciándose en el resto.

- Propiedades de los Aa.

+ Carácter ácido/básico.

Se comportan como ácidos a pH básico y viceversa.

+ Son moléculas polares, por esto son solubles en agua y cristalinas. Tienen un alto punto de fusión, propiedades como el H₂O.

+ Isomería espacial.

Igual que los monosacáridos debido al hecho de tener el carbono α asimétrico, menos la glicocola que tiene un Hidrogeno en ves de Resto.

- Clasificación de los Aa.

Ø  No polares (hidrófobos).    

Alamina – Ala – A

Prolina – Pro – P

Fenilalanina – Phe - F

Triptofano – Trp - W

Ø  Polares sin carga.

Glicocola – Gly – G

Serina – Ser – S

Cisteina – Cys – C

Tirosina – Try – Y

·         Con cargas negativas.

Ácido Aspártico – Asp – D

Ácido Glutámico – Glu – E

·         Con cargas positivas.

Lisina – Lys – K

Arginina – Arg – R (Lactantes)

Histidina – His – H (a pH 6) (lactantes)

- Enlaces peptídico.

Por este enlace se unen los Aa, siempre intervienen el grupo ácido del primer Aa con el grupo amino del siguiente. El primero tiene el grupo amino libre en el siguiente queda libre el grupo ácido.

Presentan un enlace resonante, parte sencillo y parte doble. Los átomos peptídicos comparten electrones entre ellos, esto obliga a que los cuatro átomos estén en el mismo plano, no pudiendo girar uno sobre otro.

El giro del Carbono α determina la estructura de la proteína.

- Estructura de las proteínas.

Una proteína son más de diez polipéptidos, cada proteína esta formada por Aa colocados en cierto orden. Esto se conoce como secuencia de Aa que constituyen la estructura de la primera proteína.

Esta estructura 1º determina las demás estructuras de esa proteína, o sea su forma y por ello su funcionamiento.

Esta primera estructura también determina sus propiedades, como es la especificidad, esto provoca que una proteína con la estructura primaria diferente produce diferentes seres vivos.

Como la estructura 1º es extendida y alargada, se pendo que no había estructuras mas largas, así que se le hizo una prueba con rayos X a los que se difractaban. Descubriendo que no eran extendidas, la mayoría se estructuraban formando un estado nativo (+ Baja energía, + estable por poseer mas enlaces= que determina la forma.

La estructura 2º es el resultado del giro del Carbono α en la estructura 1º.

* α - Hélice.

Aparece cuando el Carbono α gira helicoidalmente en torno a un eje imaginaria con 3´6 Aa por vuelta. Se esta manera cada cuatro Aa los átomos peptídicos quedan enfrentados en la posición geométrica adecuada (distancia/orientación) para formar los puentes de hidrogeno que los estabiliza. Estos puentes de hidrogeno son intracatenarios.

* β – Hoja plegada.

En la línea quebrada de la estructura 1º los Carbonos α actúan como puntos de plegamientos. Se mantienen por los átomos peptídicos de dos cadenas paralelas (o una cadena replegada). Quedan en la posición geométrica adecuada para formar puentes de hidrogeno intercatenarios.

v  Triple hélice del colágeno.

Tiene triple hélice porque en si estructura 1º tiene muchos Aa de prolina y hidroxiprolina. 

La prolina tiene su grupo amino ciclado como consecuencia nunca forman puentes de hidrogeno. Las tres hélices se mantienen unidad por puentes de hidrogeno intercatenarios.

Realmente ninguna proteína esta completamente estructurada, ni es pura, presentando discontinuidades. El conjunto de las estructura 2º que presenta la proteína y sus discontinuidades constituyen la estructura 3º. Esta estructura 3º es igual que el estado nativo, también va a ser determinada por la estructura 1º.

Causas de las discontinuidades en la estructura 2º que determina la estructura 3º.

             Prolina e hidroxiprolina, rompen la estructura 2ºpara su incapacidad para formar puentes de hidrogeno.  

  

     Los Aa con Restos apolares, como son hidrófobos (igual que los lipófilos) y están rodeados por agua, se introducen en la cadena huyendo del agua, produciendo discontinuidades (especialmente si son voluminosas).

      

     Los Aa con Resto polares con carga, si se encuentran dos Restos con carga iguales se repelen y si son diferentes se atraen.

      

      Cisteina, cuando quedan enfrentada en la posición geométrica adecuada, forma un enlace por puentes de diSulfuro.

La estructura 3º se mantiene gracias a nuevos enlaces que se forman entre Aa ahora próximos por la estructura 3º.

Enlaces que mantienen la estructura 3º.

Dependen de sus Aa y de la posición de la estructura 1º. Son enlaces débiles y numerosos.

·         Puentes de hidrogeno, que se establece entre el hidrogeno y un átomo electronegativo (N/O) cargados.

·         Interacciones iónicas, por la atracción entre Aa cargados de diferente signo y que se encuentren próximos.

·         Fuerzas de Van der Waals, se establece entre Aa con hidrocarburos y/o anillos próximos, al haber muchos electrones compartidos los que están libres saltan de un enlace a otro provocando cargas eléctricas de diferente signo. Esto es un enlace electroestático, pero de cargas fluctuantes.

·         Interacciones hidrofobicas, un Aa con Restos apolares, se introducen en las cadenas huyendo del agua (hidrófobos) y tienden a reunirse entre ellos (lipófilos) formando enlaces.

Todos estos enlaces son débiles pero suficientemente numerosos para mantener la estructura 3º.

Además de todos los enlaces débiles, se encuentran enlaces fuertes. Un enlace covalente, es el que se establece entre la cisteína enfrentadas y próxima por puentes de diSulfuro.

Esta estructura la presentan las proteínas sin subunidades, pero las proteínas que presentan subunidades como la hemoglobina, el conjunto de subunidades forman la estructura 4º.

Enlaces que mantienen la estructura 4º.

Son todos débiles y numerosos igual que la estructura 3º, lo que no presenta son puentes de diSulfuro.

La forma de la proteína (estructura 3º y 4º) depende de los enlaces débiles que alteran fácilmente su forma, lo que desembocara en su funcionamiento.

Estas interacciones van a desembocar en la unión del ligando con la proteína. Como resultado de la unión otros restos de la proteína van a interaccionar débilmente con el ligando provocando la acción de la proteína.

Hay dos tipos de Aa:

Aa de unión

Aa catalíticos (enzimas)

Estos Aa son esenciales, pueden estar muy alejados unos de otros en la cadena, pero siempre aparecen reunidos en un surco en la superficie de la proteína como consecuencia de su estructura.

Esto es el centro activo cuta forma (consecuencia de la estructura de la prot.) le permite conocer al ligando por su forma.

También son esenciales los Aa que mantienen la estructura. Estos Aa (3) nunca cambian en la evolución, el resto son de relleno.

Durante el funcionamiento de la proteína cambian de forma provocando la acción de esta. 

Ya que la forma depende de los enlaces débiles y se modifican fácilmente.

- Propiedades de las proteínas:

      Solubilidad en H₂O.

La mayoría son solubles en agua, porque 2/3 son polares, pero la gran mayoría son de gran tamaño, por lo que forma dispersiones coloidales.

      Especificidad.

La especificidad varia en cada individuo y en cada especia, ya que varia su estructura 1º (nunca cambian los Aa esenciales).

Nuestro sist. inmunitario conoce la estructura 1º de las proteínas y a las extraña las ataca. Esto es lo que se produce en los rechazos de los trasplantes.

Si la diferencia es un Aa esencial, las consecuencias son graves, ya que eso es signo de una enfermedad, como la Anemia Falciforme, que consiste en la mutación de un Aa esencial de la hemoglobina, el cual cambia los Ác. glutámico que es un ácido con cargas negativas por valina que es un ácido neutro. Esto produce tal cambio en la hemoglobina que altera los glóbulos rojos.

      Desnaturalización y renaturalización delas proteínas.

La forma de las proteínas dependen de los enlaces débiles  que mantienen la estructura 2º, 3º y 4º. El estado nativo que alcanzan espontáneamente depende de sus Aa de la estructura 1º, formados por enlaces débiles que se alteran fácilmente perdiendo el estado nativo y así su forma y su función.

-Clasificación y funciones biológicas de las proteínas.

* Clasificación por composición:

·         Haloproteínas que están formadas solo de Aa:

·         Según su forma:

o   Proteínas globulares: (Albúminas y globulina, transp. sangre)

o   Proteínas fibrosas:

ü  Miosina (músculos)

ü  Queratina (piel, uñas)

ü  Colágeno (Tejidos cartilaginosos, óseos, conjuntivos)

·         Heteroproteínas formados por Aa + materia (grupos prostéticos) están unidos covalentemente.

El grupo prostético realiza la función de la proteína. Los Aa crean el “ambiente adecuado” para que el grupo protético funcione.

Se clasifican según la naturaleza del grupo protético:

·         Glucoproteinas:

Forman los anticuerpos, señales de identificación celular en la membrana (glucocalix) y la mucina que forma el mucus producido en el aparato respiratorio y digestivo.

·         Fosfoproteínas:

H₃PO₄ Ácido orto fosfórico, es el caso de la caseína (Leche y yema de huevo)

·         Nucleoproteínas:

Combinados con Ácidos nucleicos forman los cromosomas, ribosoma y cromatina.

·         Cromoproteínas:

En el grupo protético presenta un anillo tetrapirrólico que presenta dobles enlaces resonantes. Es el caso de la hemoglobina, hemocianina (hemoglobina invertebrados), clorofila y citocromo. En los dos últimos casos hay muchos electrones libres que absorben energía (pigmentos fotosintéticos) y ceden/comparten muchos electrones.

-Clasificación por sus funciones biológicas:

La mayoría de las funciones biológicas las realizan las proteínas, pero nunca hacen de fuente de energía.

·         Proteínas dedicadas al transportes:

o   Hemoglobina

o   Mioglobina (Hemoglobina pero en los músculos)

o   Albúminas.

·         Proteínas encargadas del movimiento:

o   Celios

o   Flagelos

o   Actina

o   Miocina

·        

    Proteínas catalizadores:

  o   Su función es la de acelerar las reacc. metabólicas.

·         Proteínas reguladoras:

o   Hormonas de crecimiento

o   Insulina

·      

             Proteínas estructurales:

o   Membrana

o   Celios

o   Flagelos